التمثيل الغذائي (الأيض)
يمكن تعريف عملية الأيض أو التمثيل الغذائى على أنها جميع التفاعلات
الكيميائية و البيوكيميائية التي تحدث داخل الكائنات الحية للحفاظ على الحياة
وضمان استمراريتها.
تفاعلات الأيض الغذائى
هناك نوعان من التفاعلات الأيضية، وهما تفاعلات البناء وتفاعلات
الهدم.
- تفاعلات البناء: يتم فيها تكوين الجزيئات الكبيرة من خلال ارتباط و
اتحاد الجزيئات الصغيرة معا. تتطلب هذه العمليات طاقة في صورة جزيء يسمى
الأدينوسين ثلاثي الفوسفات أو ATP . مثل تكوين البروتينات من اتحاد الأحماض الأمينية.
- تفاعلات الهدم، تتكسر الجزيئات الكبيرة إلى جزيئات أصغر. وينتج عن هذه العمليات إطلاق جزيئات ATP. مثل تحرير الطاقة المخزنة فى جزئ الجلوكوز أثناء عملية التنفس الخلوى.
عملية الهدم
تتكسَّر البروتينات والكربوهيدرات لتعطى الأحماض الأمينية والجلوكوز (جزيئات صغيرة) على الترتيب. و من أمثلة الهدم أيضا عملية تكسير الجزيئات الكبيرة في الجهاز الهضمى وإطلاق الطاقة. هناك مثال آخر على تفاعلات الهدم وهو التنفس الهوائي و يحدث هذا التفاعل داخل الميتوكوندريا حيث تتكسر جزيئات الجلوكوز لإطلاق جزيئات ATP لاعطاء الطاقة. فى الكبد يساعد أحد تفاعلات الهدم في خلايا الكبد في تحويل البروتينات الزائدة إلى اليوريا.
عملية البناء
عند وجود الأحماض الأمينية والجلوكوز في خلايا الجسم، يتم استخدامها لتكوين مجموعة متنوعة من البروتينات والكربوهيدرات، وفقًا لاحتياج الخلايا. تتطلب هذه العملية طاقة في صورة ATP.
أهمية عمليات الأيض
- بناء أجهزة وخلايا الجسم المختلفة وتعويض التالف منها
- الحصول على الطاقة لأداء الوظائف الحيوية
الانزيمات
الإنزيم عامل حفاز حيوي يعمل على زيادة سرعة معدل التفاعلات دون أن يستهلَك أثناء التفاعل.
العامل الحفاز مادة تقلل من طاقة التنشيط
اللازمة لحدوث التفاعل الكيميائي دون أن تستهلك أثناء التفاعل ومن ثم، فإن التفاعل
الكلي يحدث بمعدل أسرع.
طاقة التنشيط: طاقة التنشيط هي الحد الأدنى من الطاقة اللازمة لحدوث تفاعل ما.
تعريف الانزيم:
الإنزيمات هي أنواع خاصة من البروتينات . هو عامل مساعد حيوي يعمل على تسريع معدلات التفاعلات الكيميائية , وهو ذو تركيب بروتيني عالي الوزن الجزيئي ، و كغيره من البروتينات يتألف الإنزيم من اتحاد عدد كبير من الأحماض الأمينية تكون فيما بينها سلسلة أو أكثر من عديد الببتيد .
توجد الأحماض الأمينية في هذه السلاسل وفق
تتابع معين خاص بكل إنزيم مما يؤدي في النهاية إلى تركيب فراغي محدد يمكن الإنزيم
من القدرة على تسريع حدوث تفاعل خاص به.
الانزيمات والعوامل المساعدة
و
تتشابه الإنزيمات في فعلها مع العوامل المساعدة الكيميائية الأخرى .
إذ أنها تشارك في التفاعل دون أن تغير من نتيجته، أي أنها تعود في نهاية التفاعل
إلى وضعها الأصلي الذي كانت عليه قبل بدء التفاعل مما يمكنها من المشاركة بتفاعل
جديد وهذا ما يسمح لكميات قليلة من الأنزيم بالمشاركة لفترة زمنية طويلة في
التفاعل.
لكنها
تمتاز عن العوامل المساعدة الأخرى بكفاءتها العالية.كما
تمتاز عن العوامل المساعدة الأخرى بالدرجة العالية من التخصص التي تتمتع
بها حيال المادة المتفاعلة و نوع التفاعل. فكل إنزيم يختص بمادة متفاعلة
واحدة يطلق عليها المادة الهدف Substrate ، و قد يختص الإنزيم بمجموعة محددة من المواد
المتشابهة في التركيب .و الأمثلة على اختلاف الإنزيمات باختلاف المادة
الهدف عديدة يذكر منها تميؤ الرابطة الجليكوسيدية أو الرابطة الاسترية أو الرابطة
الببتيدية في جزيئات الكربوهيدرات و الدهون و البروتين على التوالي
.
تركيب الإنزيمات
1
– الإنزيمات التى تتكون من البروتينات البسيطة : وتتألف من سلسلة واحدة او عدة
سلاسل ببتيديةمثل الإنزيمات المحللة : إنزيم اليورييز وإنزيم الأميليز
2 – الإنزيمات التى تتكون من شقين: أحدهما
بروتينى والآخر غير بروتينى أ- بعض الأنزيمات تتألف من سلاسل بروتينية ومكونات
أخرى يحتاجها الأنزيم لفعاليته وتسمى العوامل المرافقة
Cofactor ، وأحيانا يكون المرافق الإنزيمي أحد العناصر المعدنية مثل الحديد
و الزنك و النحاس ويكون مرتبطا ارتباطا وثيقا بالجزء البروتيني من الإنزيم المسمى
بالأبوإنزيم Apoenzyme وإذا نزع من الإنزيم بقي
الجزي البروتوني عاجزا عن تسريع التفاعل مثال الحديد في إنزيم الكاتليز.
الإنزيمات
يوجد على سطحها منطقة تسمى الموقع النشط. ولكل إنزيم موقع نشط مختلف له شكل محدد.
ويرجع ذلك إلى أن كل نوع من الإنزيمات يكون مناسبا لجزيء واحد أو بضعة جزيئات
معينة ترتبط به، تسمَى الركائز (المادة الهدف) . وعندما يرتبط الموقع النشط
للإنزيم بالمادة الهدف يتكون ما يُسمى مركب الإنزيم و المادة الهدف (مركب وسطى)، الذى
يعطى بعد ذلك نواتج التفاعل ويخرج الأنزيم كما هو ويمكن أن ترتبط بعض من المواد
الهدف ببضعة إنزيمات مختلفة، ولكن يجب أن يكون الموقع النشط لكل هذه الإنزيمات
مناسبًا لهذه المواد بعينها
العوامل التى تؤثر على عمل الأنزيمات
يتأثر
نشاط الأنزيمات بعوامل عدة منها :
1- درجة
الحرارة.
2- الرقم
الهيدروجيني.
3- تركيز الأنزيم.
1-
درجة الحرارة
يزداد
نشاط الأنزيم بزيادة درجة الحرارة إلى حد معين إذ إن درجة الحرارة تعمل على زيادة
حركة الجزيئات وبالتالي زيادة سرعة التفاعل. اذا وصلت درجة الحرارة الى حد أعلى
بكثير من الدرجة المثلى لنشاط الأنزيم فان نشاطة سيتوقف و لن يعود مرة أخرى للعمل
بسبب الطبيعة البروتينية للأنزيم. اذا وصلت درجة الحرارة الى الصفر فان نشاط
الأنزيم يتوقف و لكن يعود للعمل مرة أخرى اذا رفعت درجة الحرارة الى الدرجة المثلى
مرة أخرى.
درجة
الحرارة المثلى : هي الدرجة التي يكون عندها النشاط الأنزيمي أعلى ما يمكن .
يكون
النشاط اللإنزيمي ضعيفا عند درجة حرارة 10°م ثم يبدأ في الارتفاع
تدريجيا إلى أن يبلغ أقصاه ( 25-35) عند درجة حرارة 37°م ثم يبدأ بالانخفاض
بارتفاع درجة الحرارة إلى أن ينعدم عند درجة حرارة مرتفعة °م 55 أو اكثر من ذلك
علل
: يهبط النشاط الأنزيمي بعد درجة الحرارة 40 مئوي ؟
إن
ارتفاع درجة الحرارة عن 40 مئوي يؤدي إلى حدوث تغيرات كيميائية في تركيب الأنزيم
وهذا يؤدي إلى تغيير في شكل الموقع النشط منه وبالتالي فقدانه لقدرته على العمل
.
ملاحظة
: معظم الأنزيمات في جسم الإنسان لها درجة حرارة مثلى تتراوح بين 35 – 37
درجة مئوي .
لماذا
يهبط النشاط الانزيمي هبوطاً حاداً بعد ارتفاع درجة حرارة جسم الكائن الحي عن
الدرجة المثلى ؟
2-
الرقم الهيدروجيني PH :
يتأثر النشاط الأنزيمي بالرقم الهيدروجيني بطريقة مشابهة لتأثير درجة الحرارة ، فلكل أنزيم رقم هيدروجيني يعمل عنده بصورة مثلى.
- كل الانزيمات في الجسم عبارة عن جزيئات بروتين ، ومعظمها يعمل بشكل أفضل عند درجة حموضة حوالي 7 ، خلافا لانزيم البيبسين يعمل هذا الانزيم في المعدة في ظل ظروف بالغة الحمضية. ويعمل بأفضل حالاته في درجة حموضة منخفضة من 1 إلى 2
-
تزيد درجة الحموضة في المعدة ويبدأ معدل تفاعل البيبسين في الانخفاض ويتوقف تماما
في ظروف قلوية. هذا الرقم الهيدروجيني القلوي هو الأنسب لأنزيمات البنكرياس لتتمكن
من الوجود. ويعمل انزيم التربسين بافضل وجه عند الرقم الهيدروجينى حوالى 8
3- تركيز الأنزيم : تزداد سرعة التفاعل بزيادة تركيز الأنزيم ( علاقة طردية ).
لتحميل الملف من هنا
الجزيئات البيولوجية الكبيرة و عمليات الأيض الغذائى
https://drive.google.com/file/d/1BeqYQZ8qX-l2pjBPUcJ2dpFuid8nloEY/view?usp=sharing
تعليقات
إرسال تعليق